蛋白質：蛋白質（protein）由不同的L型α-氨基酸所形成的線性聚合物，是一種生物大分子。蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與，較重要的還是其與生命現象有關。蛋白質是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者，沒有蛋白質就沒有生命。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與，蛋白質占人體重量的16%~20%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸（Amino acid）按不同比例組合而成的，并在體內不斷進行代謝與更新。氨基酸(氨基酸食品)是蛋白質(蛋白質食品)的基本成分。84625-61-6

蛋白質純化：為了進行體外(in vitro)研究，必須先將目的蛋白質從其他細胞組分中分離提純出來。這一過程通常從細胞裂解開始（對于分泌性蛋白質的提純則不需要裂解細胞），通過破壞細胞膜將細胞內含物釋放到溶液中，從而獲得含有目的蛋白質的細胞裂解液。然后通過超速離心將細胞裂解液中膜脂和膜蛋白、細胞器、核酸以及含有可溶蛋白質的混合物分離出來。鹽析法是一種較為常用的通過沉淀從裂解液中分離濃縮蛋白質的方法。基于目的蛋白質的化學性質（如分子量、帶電情況和結合活性），可以利用不同的色譜法來進一步分離提純蛋白質。純化的程度可以用電泳（已知目的蛋白質的分子量）、光譜學（目的蛋白質具有獨特的光譜學特征）或者酶活分析反應（目的蛋白質具有特定的酶活性）來衡量。另外，蛋白質可以使用電聚焦根據其電荷被分離。387350-39-2氨基酸的作用：排除機體在劇烈的運動以后體內的代謝產物，加快以及肉體的恢復。

蛋白質的結構：1.蛋白質一級結構：組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸序列。一個蛋白質是一個聚酰胺。2.蛋白質二級結構：依靠不同氨基酸之間的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構，主要為α螺旋和β折疊。因為二級結構是局部的，不同的二級結構的許多區域可存在于相同的蛋白質分子。3.蛋白質三級結構：通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構，是單個蛋白質分子的整體形狀。蛋白質的三級結構大都有一個疏水中心來穩定結構，同時具有穩定作用的還有鹽橋 (蛋白質)、氫鍵和二硫鍵，甚至翻譯后修飾。“三級結構”常常可以用“折疊”一詞來表示。三級結構控制蛋白質的基本功能。

根據蛋白質所能發揮作用的特點，可以將其功能性質分為3大類：（1）水合性質，取決于蛋白質同水之間的相互作用，包括水的吸附與保留、濕潤性、膨脹性、粘合、分散性和溶解性等。（2）結構性質（與蛋白質分子之間的相互作用有關的性質），如沉淀、膠凝作用、組織化和面團的形成等。（3）蛋白質的表面性質，涉及蛋白質在極性不同的兩相之間所產生的作用，主要有蛋白質的起泡、乳化等方面的性質。　此外，還有人根據蛋白質在食品感官質量方面所具有的一些作用，將它的功能特性劃分出第四種性質——感官性質，涉及蛋白質在食品中所產生的渾濁度、色澤、風味組合、咀嚼性、爽滑感等。蛋白質氨基酸：氨基酸是構成蛋白質的結構單元（單體）。

蛋白質的細胞功能：蛋白質功能發揮的關鍵在于能夠特異性地并且以不同的親和力與其他各類分子，包括蛋白質分子結合。蛋白質結合其他分子的區域被稱為結合位點，而結合位點常常是從蛋白質分子表面下陷的一個“口袋”；而結合能力與蛋白質的三級結構密切相關，因為結構決定了結合位點的形狀和化學性質（即結合位點周圍的氨基酸殘基的側鏈的化學性質）。蛋白質結合的緊密性和特異性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以與人的血管促生蛋白以亞飛摩爾（sub-femtomolar，即<10-15 M）量級的解離常數進行結合，但卻完全不結合（解離常數>1 M）angiogenin在兩棲動物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。蛋白質是生物體重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶。84625-61-6

氨基酸的作用與功效：防止皺紋的發生。84625-61-6

非蛋白質氨基酸：除了22種蛋白質氨基酸外，許多非蛋白質氨基酸是已知的。它們要么不存在于蛋白質中（如肉堿、γ-氨基丁酸、左旋甲狀腺素），要么不是由標準細胞機制（如羥脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分離產生的。蛋白質中的非蛋白質氨基酸是通過翻譯后修飾形成的，翻譯后修飾是蛋白質合成過程中翻譯后的修飾。這些修飾通常對蛋白質的功能或調節至關重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地結合鈣離子，膠原中含有羥脯氨酸，由脯氨酸的羥基化產生。另一個例子是通過賴氨酸殘基的修飾在翻譯起始因子 EIF5A 中形成腐胺賴氨酸。這種修飾也可以決定蛋白質的定位，例如，長疏水基團的加入可以使蛋白質結合到磷脂膜上。84625-61-6